Proteínas que unen el ADN

Las proteínas estructurales que se unen al ADN son ejemplos bien conocidos de interacciones inespecíficas ADN-proteínas. En los cromosomas, el ADN se encuentra formando complejos con proteínas estructurales. Estas proteínas organizan el ADN en una estructura compacta denominada cromatina. En eucariotas esta estructura implica la unión del ADN a un complejo formado por pequeñas proteínas básicas denominadas histonas, mientras que en procariotas están involucradas una gran variedad de proteínas. 

Clases estructurales

Las proteínas que se unen al ADN pueden clasificarse en términos de clases estructurales (refiriéndose al motivo de unión al ADN) en las siguientes grandes "familias" :

El factor de transcripción represor del 

fago lambda unido a su ADN  diana mediante

un motivo hélice-giro-hélice (helix-turn-helix) 

1. Helice-vuelta-helice (helix-turn-helix o HTH): Muchos dominios dentro de las proteínas de unión a DNA en procariotes contienen la estructura de hélice-vuelta-hélice, el cual posee 2 hélices a con la misma orientación que se encuentran conectadas con una región en forma de asa
2. DEDOS DE ZINC (Zinc fingers): Los dedos de Zinc  son estructuras de unión al ADN que requieren de Zinc para su actividad de unión, y fueron llamados así porque su estructura primaria podía ser dibujada en papel con un átomo de Zinc uniendo residuos de cisteínas e histidinas distantes con una secuencia intermedia descrita como una asa                          
3. Cierre de leucina (leucine zipper o ZIP):  Este motivo de unión se observó  por primera vez en la secuencia de aminoácidos del factor de transcripción GCN4 de levadura, en el factor de transcripción C/EBP en mamíferos, y en los productos de los oncogenes FOS, JUN y MIC que actúan como factores de transcripción. Cuando las secuencias de estas proteínas fueron trazadas en una espiral, aparece un patrón muy remarcado de residuos de leucina
4. HOJAS BETA (beta sheets): Todas las proteínas mencionadas anteriormente contienen hélices alfa que presumible-mente interactúan con la hendidura mayor del ADN. Sin embargo existen estudios en los cuales se describe otra familia de proteínas de unión al ADN, que a diferencia de las anteriores se caracterizan por tener dos cadenas anti-paralelas de hojas-beta en vez de hélices alfa. La interacción de este complejo es entre las hendiduras del ADN de doble cadena y en la torsión hacia la derecha de la estructura de las hojas-beta. La estructura de los represores arc y metJ de E. coli confirman la estructura de hoja-beta para una interacción específica deADN con su hendidura mayor.